1.2 ミオシン：最重要の筋肉タンパク質
1.2.1 ミオシンの構造
ミオシン（分子量：約520,000 Da）は筋収縮において「モーター分子」として機能する巨大タンパク質である。
ミオシンの構造的特徴：
- 2本の重鎖（Heavy Chain: MHC）が螺旋状に絡み合った「尾部（tail）」
- 各重鎖の先端に「頭部（globular head）」が形成される（計2つの頭部）
- 頭部はアクチン結合部位とATP加水分解酵素（ATPase）活性を持つ
- 軽鎖（Light Chain）4本が頭部に結合してその活性を調節する
1.2.2 ミオシンの熱変性
ミオシンの変性温度は約50〜57℃（加熱速度・pH・塩濃度に依存）
ミオシンは筋肉タンパク質の中で最も変性温度が低く、この特性が「低温調理（スーヴィード）」の科学的基盤となっている。
加熱による段階的変化：
| 温度域 | 変化の内容 | 食感への影響 |
|---|---|---|
| 40℃以下 | 変化なし（生の状態） | 生肉・柔軟 |
| 50〜55℃ | ミオシン変性開始・頭部の構造崩壊 | レアステーキの食感・柔らかく汁気あり |
| 55〜60℃ | ミオシン変性ほぼ完了 | ミディアムレアの食感 |
| 60〜65℃ | コラーゲンの収縮開始 | 肉汁が出やすくなる |
| 65〜70℃ | アクチン変性開始 | 食感が硬くなり始める |
| 70〜75℃ | アクチン変性ほぼ完了 | ウェルダンの食感・パサつき始める |
| 75℃以上 | コラーゲン→ゼラチン転換加速 | 長時間煮込むとトロトロに |
1.2.3 変性と凝固の違い
「変性（denaturation）」と「凝固（coagulation）」は混同されやすいが、科学的に区別される：
- 変性：タンパク質の高次構造（二次・三次・四次構造）の崩壊。共有結合は通常切断されない。一次構造（アミノ酸配列）は保たれる。
- 凝固：変性したタンパク質分子が互いに疎水性相互作用・水素結合・ジスルフィド結合によって再凝集するプロセス。マクロな「固まり」として観察される。
肉を加熱すると「固まる（凝固する）」のは、変性して表面が疎水性になったタンパク質分子が水を排除しながら互いに凝集するためである。これにより、タンパク質の網目構造が形成され、肉の食感（弾力性・硬さ）が決まる。